http://humanidades-digitales.fhuce.edu.uy/files/original/72b62a2af42fe607987d818fcaff6ab6.PDF 271780545ce22f91cdc92e87237b3147 PDF Text Text [j sauopisodsip sb[ ojubj o^ jo^ 'J[[B asjBziTiqBjsa A ajqísod bjS -jsua efeq sbui B[ JumbpB BjsBq 'sojuaiuiiAoin sns UBjsnfB sauoJiaap so[ 'boisji bj ap [Binamcpunj oidiouud nn b opuoipuods^j 'Bjoqy •sa{qei8a sera ^y A ^y s^uoiaisodsip bb[ ^nb 'Bpneuosgj ap biu^jsis p na jouaiu opBj^ nn ua a^nqi^juoa so^buijou souoioipuoo na ojubj oj jod +.. + h—sl = 3—a (zv) a—m—^—a (v) a—n—3—a (XV) II- I II II H O^H H O A a^qBjsaui sbui bj sa y n9pisodsip Bjs^ -ajuBuiraop^jd [ sa y U9;oisod8ip bj '8Btn soj uajínqiajuo^ ^y A xy 'y SB^in^Ji^a^ sauoi^ -.eodsip 8b^ p^ño p ua '—jj^^—q^— odruS pp BpnBnosaj ap Butajsis p na is 'pBpi[i3Bj 8Bin uoo asjsniaaja apand b^Sb ap uoioipB vj H HO+H HO +11'.. a—j^h + H00^—a a—w—o —a IO^H a—m—d—a •• + a—n—o—a h oh oh o Oí) •(•j Bmanbsa) oSan[ Bjqopeap as anb 'a^qeisaní iínin uoioipB ap o^anp' -oíd nn b opnapnpnoa ajuaina^qBqoJd apaaaine BtiSB ap nopipB vj •ojoaj^ omsiui p ñauar} 'sojijpiqxo ajuain^Bpadsa A souaSoipiq sanoi na sbj[b ^juainBAijBpj sauopBJinaauoa sand 'sip^^B A sopioy -biiSb ap nopipB noa sopudadijod A SBuiojojd ap —jj^—q^— sodruS ap noispea bj; na ajsisuoo so3i}j[oa^ojd soiuauuaj so[ ap noioov b^j 0UD01J9WD-OU11WJ ossjSuo^ 'j^¡ ^o opojuasajd ot SOJU9UIJ9J uoioob is\ ^p Boraoajo^p ZS31V O1M3OI13 �Ai y A2 serán de un nivel energético más bajo que la disposición elec trónica A inestable, la cual además debe tener un nivel energético más elevado, por ser ello necesario para la separación de las cargas eléctricas. Evidentemente en la disposición electrónica A2 hay también una separación de cargas, pero una estructura "amonio" (según A2) con su octeto electrónico completo es ciertamente mucho más estable y por ello de nivel energético más bajo que una estructura "carbonio" (según A) con su octeto electrónico incompleto, y una fisura elec trónica. Siendo la disposición electrónica inestable A la más favore cida con respecto a la adición de agua, la transición de las disposi ciones A^ y A2 en A debe ser el primer paso en la hidrólisis y es provocado por fuertes concentraciones de iones H y OH con sus cargas eléctricas respectivas. La incorporación de agua a la molécula (otra vez de iones H y OH) ya es el segundo paso. Por llegar con fermentos proteolíticos al mismo resultado, pode mos admitir que éstos tienen una acción inductiva análoga a la de los iones H y OH. Para ejercer este efecto, los fermentos deben tam bién tener cargas eléctricas, es decir, deben ser altamente polarizados. Los iones H y OH, por su gran movilidad y pequeño volumen, pueden fácilmente llegar a los lugares, donde les es posible actuar; mientras los fermentos, que tienen probablemente un peso molecular enorme, deben primeramente ser fijados al substrato, a fin de tomar una posición, en la cual pueden actuar con sus fuerzas polares, sin encon trar obstáculos. Muchos fermentos se fijan de esta manera a los ex tremos básicos (grupos amino libres), otros a los extremos ácidos (grupos carboxilos), de una cadena proteínica o polipeptídica. Una vez fijados dirigirán la puntería de sus fuerzas polares, probable mente enormes, sobre los grupos —CO—NH—, cuya disposición electrónica es transformada de esta manera. Podríamos comparar la acción de un fermento sobre su substrato con la acción de un colorante sobre la fibra, p. e.: la acción de los colorantes ácidos o básicos sobre lana y seda natural, o la acción de los colorantes "substantivos" o de "cuba" sobre el algodón; sirviendo en la tintura las fuerzas polares solamente para la fijación mutua de fundamental, o grupos básicos tampoco utilizados en la formación de la cadena, p. e.: el núcleo imidazólico (histidina) o pirrólico (prolina). La distancia entre el punto de fijación del fermento y el grupo a desdoblar es de suma importancia. Por esta razón la posición siem pre en alfa de los grupos —CO—NH— con respecto a los grupos amino y carboxil, a los cuales las exopeptidasas se fijan, es muy significativa para la acción y probablemente también para la estructura misma de los mencionados fermentos. Por lo tanto podemos llegar a la con clusión, que las exopeptidasas tienen grupos polares activos también en posición alfa con respecto al grupo por el cual se ligan a los grupos amino o carboxil del substrato. La erepsina p. e.: para hidrolizar la leucilglicina (fórmula II) se fijará primero al grupo amino libre del resto leucil, y cuando E. Abderhalden y E. Riesz (2) introdujeron en este grupo el resto p.aminobenzoil, el fermento no pudo más hidrolizar la N—p.aminobenzoil-leucil-glicina (fórmula III), siendo la distancia entre el grupo amino libre y el más próximo grupo —CO—NH— (igual al diámetro de un núcleo bencénico) mayor que la distancia entre dos carbonos en posición alfa. (II.) (CH3)2.CH.CH;¡.CH.CO—NH.CH2.COOH NH2 (III) (CH3) 2. CH. CH2. CH. CO—NH. CH2. COOH NH.CO—C6H4—NH2 De otro lado la tripsina hidrolizó sin dificultad la N. p.aminobenzoil-leucil-glicina por no haber sido modificada la distancia entre el grupo COOH libre y el grupo —CO—NH— que liga el resto leucil a la glicina. Comprendemos también así la especifidad de muchos fermentos; basta que un grupo cualquiera se interponga espacialmente en el campo de las fuerzas polares, entre fermento y substrato, que colorantes y fibras (1). Los fermentos que se fijan a los grupos amino libres en un extre mo de una cadena, las llamadas aminopeptidasas, p. e.: la erepsina, hidrolizan por etapas siempre al grupo —CO—NH— más próximo de su punto de fijación. El mismo efecto lo producen los fermentos, que se fijan a los grupos COOH libres, las llamadas carboxipeptidasas, p. e.: la tripsina. Cuando un grupo —CO—NH—- se hidroliza, un nuevo grupo NH2 o COOH respectivamente se libera, fijándose de nuevo el fermento a estos grupo3 para reiniciar su acción desdoblante. Erepsina y Tripsina son "Exopeptidasas", pero existen también "Endopeptidasas", que pueden hidrolizar una cadena proteínica o poli peptídica por el centro. Como puntos de fijación podrían figurar eventualmente en este caso grupos COOH de ácidos dibásicos como del ácido glutamínico, no utilizados en la formación de la cadena ya el fermento es incapacitado para actuar. E. Abderhalden y sus colaboradores hicieron además la observa ción, de que la introducción de diferentes restos en los grupos amino libres de polipéptidos puede acelerar o retardar su hidrólisis por medio de soda cáustica diluida (3). Los investigadores citados estu diaban este fenómeno, según el cual iguales concentraciones de iones oxhidrilos en un mismo espacio de tiempo actuarían de distinta manera sobre polipéptidos, sólo diferentes por la substitución en el grupo amino; comparando Abderhalden los derivados peptídicos preparados con modelos para el estudio de la acción de los fermentos, los cuales se adherirían también a grupos amino libres de polipéptidos. Según nuestra opinión los restos introducidos influirán sobre — 76 — — 77 — �— II — ajqos uBjmjjuí soppnpojjut sojsaj soj uoiuido BJisanu unSag •sopndadijod ap sajqij ouimB sodnjS b uaiquiB} UBjjpaqpB 38 sajBnD soi 'sojuamjaj soj ap uopoo bj ap oipmsa ja BJBd sojapoiu uoo sopBJBdajd Booipijdad sopBAuap so^ uapjBUjapqy opuBJBdmoo íouiuib odtuS ja ua uopnjtjsqns bj jod sa^uaJajip ojos 'sopijdadijod ajqos BjauBiu BjuTjsip ap uBiaenioB odmap ap opsdsa oumm un ua sojijpiqxo sanen ap sauopBJíuaouoo saj^nSí j^na ja unSas 'ouauíouaj ajsa usqeip -njsa sopBip sajopBSijsaAui so^ •(g)Bpjnjip BaiisnBO Bpos ap oipam jod smjojpitj na jspjsiaJ o JBjajaos apand sopndadijod ap sajqij ouioib sodnj^ soj ua soisaj sajuajajip ap uopanpojjuí bj anb ap '^910 .BAJasqo bj SBiuapB uojapiq sajopBJoqBjoa sns A uapjBqjapqy '^ •jBn^oB Bj^d opBjpBdBOui sa ojuauuaj p ba" anb 'oiBj^sqns A oinamia} aaiua 'sajB[od BBZJtanj sb[ ap odras^ p na ajuarap3pBd8a BSuodaa^uj as B^ainb^no odnjS un anb BjsBq ísojuanuaj soq^nni ap 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Esta influencia de los restos introducidos sería debida a sus fuerzas polares. Así, como Abderhalden y sus colaboradores lo han observado, la introducción de restos acetil, benzoil, restos acil en general en los grupos amino libres de polipéptidos acelera su hidrólisis por medio de soda cáustica diluida y aun la acelera más la introducción del grupo urea, formado p. e.: por reacción de un polipéptido con fenil-isocianato. Por otro lado la introducción de un resto sulfonil en el grupo amino libre de un polipéptido retarda la hidrólisis. En este último caso se forman grupos sulfamídicos. Estos, según nuestra opinión (4), son capaces de formar puentes O—N y desprender electrones, los cuales se fijarán a la fisura electrónica de los grupos —CO—NH— (esquema IV). De esta manera los grupos sulfamídicos serán ligados por fuerzas polares a los grupos —CO—NH— y dificultarán a los iones oxhidrilos hacer valer sus propias fuerzas polares con respecto a ellos. Este efecto del grupo sulfamida sobre el grupo —CO—NH— tiene muchísima importancia en la quimio-terapia con sulfamidas, en la cual observamos con frecuencia un antagonismo entre el grupo sulfamida y diversos productos que contienen grupos —CO—NH—(5). De la misma manera podemos explicar la inmunización de lana contra diferentes colorantes al tratarla con diversas sulfamidas (6). Las sulfamidas por sus electrones disponibles han formado, como acabamos de explicarlo, un complejo con los grupos —CO—NH— de la lana, impidiendo de esta manera a los colorantes el acceso a estos grupos. Hay pues una competencia entre las sulfamidas por un lado, y los fermentos y los colorantes por otro, con respecto a las proteínas. Por lo tanto nos parece probable, que también fermentos y colorantes compitan entre sí con respecto a las proteínas. Nos pro ponemos pues investigar la acción de fermentos sobre proteínas trata das con colorantes, para darnos cuenta si los colorantes impiden al fermento el acceso a las proteínas y así su hidrólisis. Recordamos también que las cadenas peptídicas de las proteínas, debido a las cargas eléctricas de los grupos —CO—NH— son proba blemente ligadas una a la otra. Además una cadena puede formar pseudo-dicetopiperacinas (fórmula V.) al plegarse y acercarse un grupo CO a un resto NH bastante distante en cadena recta (6 esla bones) . También aquí intervienen los fermentos proteolíticos sepa rando las cadenas peptídicas una de la otra -y hidrolizándolas luego, lo que sucede también con los pseudo-dicetopiperacinas. (V.) CHR NH — (IV.) Ar — SO2 — NH2 R_C0 —NHR 0 0— /\ Ar—+í5 —NH, 0 . 0— /\ Ar—+S —NH2 R — C — NHR —0 0 Ar—+S —NH C0- OC NH r _ C — NHR CHR /\ HN 0— H R_C — NHR —0 0 0— /\ Ar—+S —NH . 1+ —0 R —C —NHR H — 78 — CO — CHR CO — Basándonos sobre nuestra hipótesis de que la acción de los fer mentos proteolíticos consistiría a provocar en grupos —CO—NH— la transición de una disposición electrónica de menos energía a una de mayor energía, apta para la adición de agua, opinamos que tam bién radiaciones ultravioletas, las cuales son, como es sabido (8) absorbidas por las carboxiamidas, provocarían una transición análoga a un estado energético más alto. Pero no podemos decir, si estas irra diaciones llevarán la disposición electrónica de la forma cetónica (Ai) solamente hasta la forma (A2) "amonio" o hasta la forma A "carbonio". Pero en el último caso estas irradiaciones deberían provocar en analogía con un fermento proteolítico, a un ph y una temperatura optimal para reacciones fermentativas, también la hidrólisis de proteínes o polipéptidos. Esto se manifestaría en un aumento de grupos amino libres, lo que nos proponemos estudiar según el método de Van-Slike. — 79 — �— 6¿ — IlSA ap opojatn [3 ungas jBipnjsa somauodojd son anb o[ 'sajqij ouiuib sodm^ ap ojuaiuni: un ua BjJBisajiuBín as ojs^ 'sopi^dadijod o sam^^ -oad ap sisijojpiq bj uaiquiBj 'SBAijBjnauuaj sauoiaaBaj Bjed jBuiijdo BjnjBJadui^j eun A qd un b 'oaijijoajojd ojuauuaj mi uoo bi^ojbub ua JBooAOJd uBiiaqap sauojoBipBjji SBjsa osea otupjn p n^ oíaj #Moiu -oqJB3,, y BtnJoj B[ EjSEq o uoinonren (zy) bumoj bj BjsBq aiuauíBjos (ly) Barao^aa buwoj bj ^p eaiuoxiaaja uoiaisodsip bj ubjba3Jj sauoioBip -bjji SBjsa is 'jiaap somapod ou oja^ *oíjb sbut oopaSjaua opsjsa un b bojbub uoiaisueii Bun UBUBOOAO^d 'SBpiniBixoqjBO sb[ jod SBpiqjosqB (g) opiqB3 e^ omoa 'nos saj^na bb[ 'SBjajoiABxijn sauopeipBj naiq -niBi anb sotnBuido 'buSb ap uopip^ b{ B-red BjdB 'BiSjaua joXbui ap Bun b BiSjoua souaui ap Boiuoj^oa^ uppisodsip Bun ap u9toisubjj bj —jj^[—Q^— sodn^S ua jeaoAOjd b Bijpsisuoa soDpqoajojd so^uain -io} eo\ ap uoioob B[ anb ap sisajodiq Bjjsanu ajqos souopussBg -HM HH0 -HM —o HHD — 0^ H aHM — o — a —o t>HM — S+— jy \/ 0 o— aHM — o — a H —o HM —S+— jy \/ 0 o— + +1 clJlJV. *J 'HM —S+— jy a \/ —o 0 o— + +1 aHM — o — 00 00 MH a \ /+ - jy —o aHM — oo — 0 'HM — 'OS - jy a (•AI) HHO Ca) •SBupBjadidojaoip-opnasd so[ uoo uaiqraBj apaons anb oj 'o8an| SBfopuBzijojpiij Á- bjjo b^ ap Bun SBoiprjdad SBnapBO sbj^ opuBi -Bdas soaiií^oajoad ojnanuaj 8O[ nanaiAJajuí jnb uaiqutBj^ • (sauoq -B{sa 9) Bj^aj Buapsa ua ajuBisip ajuBjssq jj^^ ojsaj un b q^) odruS un asjB3J3ae A asjce^a^d [b (^ Bpnnu^j) SBuiDBjadidojaoip-opnaed jbiujoj apand Buap^o Bun SBiuapy -bjjo b¡ b Bun BBpB^i[ aiuauíajq •Bqojd nos —|jf^—Q^y—• sodiuS boj ap SBOijjoaja sbSjb^ sb^ b opiqap 'gBUiajOJd sbj ap SB^ipj)dad SBuapsa sb[ anb uaiquiBi souiBpjoaají •8isijpjpiq ns jsb Á SBuiajojd sb[ v osaooB ja oiuauuaj [B napidrar sajiiBjo[OD so[ is B^uano soujBp Bjsd 'sa^uBJO^oa uoa SBp -bjbjj SBuja;ojd ajqos sojuauuaj ap uoio^b b[ jBSijsaAui sand somauod -ojd so^j -SButajoad sb[ b ojoadsaa uoa js aj}ua uBjiduio^ sajuBJo^oa A ())— sodn.iS uauanuoa anb sojanpojd sosjaAip A BpiuiBjjns odiuS ja ajjua omsiuoxtetue nn BiauanaaJj uoo soniBAjasqo jena bj ua 'SBpiuiBjjns uoa BidBjaj-oiuiínb bj na BiauBiJoduii Buiísiqanuí auai^ —U^^—Q^— odtuS ja djqos BpiuiBjjns odnj^ jap o^oaja ajsg; -sojja b ojoadsaa uoa sajBjod SBzaanj SBidoíd sns iajBA aaa^q sojijpiqxo sauoi soj b UBJBjjnaijip A •—jj^j—QO— sodnj3 soj b sajBjod sBZJranj jod sopB^ij UBjas 8ooipiraBjjns odiuS soj BjauBui Bjsa 3(j • (\j Buianbsa) —jjj^^—00~ 8dnjS 8OI 8P Baiuojjaaja cinsij bj b ubjbCij as sajBna soj 'sauojjaaja ^apuajdsap A ^—q sajuand jbumoj ap saaBdsa uos '(^7) uoiuido Bjjsann unSas 'sojs^j •so^ipiuiBjjns sodiuS ubiojoj as oseo ouiijjn ^jsa u^ •sistjojpiq bj BpjBjaj oppdadijod un ap aaqrj ouiuib odniS j ua jiuojjns ojsaj un ap uoiaonpojjuí bj opBj ojjo joj Bpiqap Búas sopianpojjuí sojsaJ eoj ap Biauanjjm Bjs^ *BnB jBuoia -ipB pBpijiaBj sBui uoa apand jsno bj 'BazajBAaJtd Baiuoj^aaja Binsij A sbSjb3 ap uoiaBJBdas uoa y Baiuojiaaja uoiaisodeip bj —jj^j—QO—' sanozBSij ap sisijoapitj bj ap uoiaBjajaaB ap sosea soj na anb Bjan -Bui ap 'nppsana ua sop^dadijod so[ ap Bamojjaaja uopisodsip bj b oea^aB ja saiuBJojo^ soj b BjauBui B^sa ap opuaipidmi 'bubj bj ap •—u\[—Q"j-— sodnaS soj uoa ofajduio^ un 'ojjBoijdxa ap souiBqBOB ouioa 'opBuuoj ubtj sajqiuodsip sauojj^ap sns jod SBpimB^jns eB^j • (9) SBpiuiBjjns SBSjaAip uoa bjjbibjj jb sajuBJojoa sajuajajip bjjuoo bubj ap uoiaeziunuiuT bj jearjdxa sourapod BjauBiu biusiui bj ^q •ojBUBiaosi-jiuaj uoa opi^dadijod un ap uoiaaBaj jod :-a -d opsuijoj 'Ba^n odniS jap uoiaanpoajuí bj 8bui BjajaoB bj unB jC Bpjnjip Ba^snBa Bpos ap otpaui jod sisijojpiq ns BjapoB oppdadijod ap sajqij ouiuib sodtuS soj na jBJauaS na jiaB sojsaj 'jiozuaq 'jijaaB soisaj ap uopanpoajn; bj 'opBAjasqo UBq oj sajopBJoqBjoa sns A uapjBqjapqy onioo 'isy *saJBjod SBZJíanj sns b 8ojuauuaj uaiqraBj anb 'a^qBqojd ^aajsd son ojubj oj jo^ "SBUiajoad sbj b ojaadsaj uod 'ojjo jod sa^uBJojoa soj A sojuauuoj soj A 'opBj un Jod SBpiraBj(ns sbj ajjua Biouajadiuoo Bun sand ^bjj -godruS sojsa �BIBLIOGRAFÍA (1)E. Riesz, An. Asoc. Quím. Arg., 31, N. 160, p. 76 (1943), C. A^ 38, p. 519, Archi vos Soc. Biol., Montevideo, XI, N. 3-4, p. 176 (1944), C. A. 38, p. 5701, Proc. Royal Irish Acad.. 51, sec. B., N. 10, p. 170 (1947), Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 684. (2)E. Abderhalden y E. Riesz, Fermeruforsch., 12, pe. 190, 222 (1930), C. A. 25, p. 491. (3)E. Abderhalden y P. Moeller, Zschr. f. physiol. Chem., 174, p. 200, 176, p. 207 (1928), E. Abderhalden, Rindtorff y Schmitz, Fermentforsch, 10, p. 213 (1928), E. Abder halden y E. Riesz, Fermentforsch, 12, p. 180 (1930), C. A. 25, p. 491. (4)E. Riesz, Archivos Soc. Biol. Montevideo, XI, N. 3-4, p. 181 (1944), C. A. 38, p. 5701, Ph. (Rev. Asoc. Estud. Quím. Uruguay), 1945, N. 2, p. 14, C. A. 41, p. 2495, Proc. Royal Irish Acad. 51, sec. B., N. 10, p. 163 (1947), Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 681. (5)E. Riesz, Archivos Soc. Biol. Montevideo, XI, N. 3-4, p. 184 (1944), Proc. Royal Irish Acad.. 51, sec. B., N. 10, p. 171, Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 685. (6)Patentes Suixas, 150,292; 153,194; Patente Inglesa 333,559; Patentes Francesas 692,390; 811,738. (7)P. Ramart-Lucas y A. Wohl, C. R. Acad. Sci., 196, p. 120 (1933), Bull. Soc. Chim. (4s.), 53-54, p. 13 (1933), P. Ramart-Lucas y D. Biqlard, Bull. Soc. Chim. (5 .), 2, p. 1383 (1935), P. Ramart-Lucas, Bull. Soc. Chim. (5 s.), 3, p. 735 (1936), P. Ramart-Lucas y Cbuenfeld, Bull. Soc. Chim. (5s.), 4, p. 478 (1937), Hantzsch, Bes, D. Chem. G., 64, p. 661 (1931). EMILIO ORIBE LA INTUICIÓN ESTÉTICA DEL TIEMPO "La poesía basca hacerse unidad con el movimiento del Tiempo in mortal; el Tiempo a su vez se denuncia como el primer movimiento de la trascendencia que realiza la inteligencia en su afán de desbordarse de sí misma y determinarse hacia lo eterno de las cosas. Este movimiento de la inteligencia en su afán de trascender, se torna oscuro e ilegible. Por eso el alma pensante sabe muy poco del Tiempo, como el arco ignora el movimiento y el destino de la flecha que impulsó..." — Emilio Oribe. "Platino" • 1946. La Estética seguirá siendo una rama de la Filosofía o no existirá jamás. Su vecindad más próxima es la Ontología por la máscara en que las cosas bellas existen confundiéndose con las del universo. Pero también la Estética se halla muy próxima de la Etica y de la Religión. No hay posibilidad de una ciencia de lo bello en el sentido riguroso que los positivistas desde Comte a Goblot entienden por conocimiento científico. Existirá la Estética como una investigación libre, de orden metafísico, apoyándose en alguna intuición genial de la razón que se revelará de siglo en siglo, ni más ni menos de como ocurrió con los grandes sistemas conocidos. Todas las tentativas para constituir una estética subjetiva o empírica, puramente descriptiva de fenómenos y leyes, han fracasado en estos últimos cien años. Ello nos enseña que hay que volver los ojos hacia las estéticas metafísicas para comprender algo de la esencia de la Belleza, que hay que considerar a los artistas como criaturas excepcionales o divinas que escapan a las leyes co munes del existir y hay que aguardar a que el milagro del Tiempo que esconde en su tiniebla la verdad de la Belleza, nos proporcione nuevas aventuradas intuiciones que nos aproximen al misterio ontológico. ¿Qué otra actitud han adoptado los investigadores de los fe nómenos religiosos? Retornar a la ontología de lo divino. Pues bien, no hay más remedio que emprender el mismo vuelo en los dominios de la belleza. Es indudable que el afán investigador de los fenómenos artísticos y de la creación de lo bello, y las cuestiones de repercusión social y moral de las artes, deben proseguirse. Pero todo ese universo de hechos constatados y explorados, aunque valiosísimo, no pertenece a la Estética, la cual tiene que ser autónoma, trascendente, puramente teórica y metafísica. Así como en el pasado, en atmósfera de mito y — 80 — — 81 — � Dublin Core The Dublin Core metadata element set is common to all Omeka records, including items, files, and collections. For more information see, http://dublincore.org/documents/dces/. Title A name given to the resource Revista de la Facultad de Humanidades y Ciencias Creator An entity primarily responsible for making the resource Facultad de Humanidades y Ciencias Publisher An entity responsible for making the resource available Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educación Date A point or period of time associated with an event in the lifecycle of the resource 1947-1989 Rights Information about rights held in and over the resource Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educación Language A language of the resource Español Type The nature or genre of the resource Publicación periódica Contributor An entity responsible for making contributions to the resource Lic. Pablo Darriulat Dublin Core The Dublin Core metadata element set is common to all Omeka records, including items, files, and collections. For more information see, http://dublincore.org/documents/dces/. Title A name given to the resource Interpretación electrónica de la acción de los fermentos proteolíticos Description An account of the resource Trabajo presentado al IV Congreso Latinoamericano de química. Santiago de Chile, Marzo 1948. Creator An entity primarily responsible for making the resource RIESZ, Eugenio Source A related resource from which the described resource is derived Revista de la Facultad de Humanidades y Ciencias /Universidad de la República. Montevideo : FHC, UR , 1948, Año II, Nº 3 : p. 75-80 Publisher An entity responsible for making the resource available Facultad de Humanidades y Ciencias Date A point or period of time associated with an event in the lifecycle of the resource 1948 Rights Information about rights held in and over the resource Facultad de Humanidades y Ciencias Language A language of the resource Español Type The nature or genre of the resource Publicación periódica Facultad de Humanidades y Ciencias FERMENTOS PROTEOLITICOS