["item",{"itemId":"96","public":"1","featured":"1","xmlns:xsi":"http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance","xsi:schemaLocation":"http://omeka.org/schemas/omeka-xml/v5 http://omeka.org/schemas/omeka-xml/v5/omeka-xml-5-0.xsd","uri":"http://humanidades-digitales.fhuce.edu.uy/items/show/96?output=omeka-json","accessDate":"2026-05-14T09:53:46+00:00"},["fileContainer",["file",{"fileId":"153"},["src","http://humanidades-digitales.fhuce.edu.uy/files/original/72b62a2af42fe607987d818fcaff6ab6.PDF"],["authentication","271780545ce22f91cdc92e87237b3147"],["elementSetContainer",["elementSet",{"elementSetId":"5"},["name","PDF Text"],["description"],["elementContainer",["element",{"elementId":"52"},["name","Text"],["description"],["elementTextContainer",["elementText",{"elementTextId":"861"},["text","[j sauopisodsip sb[ ojubj o^ jo^ 'J[[B asjBziTiqBjsa A ajqísod bjS\n-jsua efeq sbui B[ JumbpB BjsBq 'sojuaiuiiAoin sns UBjsnfB sauoJiaap\nso[ 'boisji bj ap [Binamcpunj oidiouud nn b opuoipuods^j 'Bjoqy\n•sa{qei8a sera ^y A ^y s^uoiaisodsip bb[ ^nb 'Bpneuosgj ap biu^jsis p na\njouaiu opBj^ nn ua a^nqi^juoa so^buijou souoioipuoo na ojubj oj jod\n+.. +\nh—sl = 3—a (zv) a—m—^—a (v) a—n—3—a (XV)\n\nII- I II II\n\nH O^H\n\nH O\n\nA a^qBjsaui sbui bj sa y n9pisodsip Bjs^ -ajuBuiraop^jd [ sa\ny U9;oisod8ip bj '8Btn soj uajínqiajuo^ ^y A xy 'y SB^in^Ji^a^ sauoi^\n-.eodsip 8b^ p^ño p ua '—jj^^—q^— odruS pp BpnBnosaj ap Butajsis\np na is 'pBpi[i3Bj 8Bin uoo asjsniaaja apand b^Sb ap uoioipB vj\n\nH HO+H HO\n\n+11'..\na—j^h + H00^—a\n\na—w—o —a\n\nIO^H\n\na—m—d—a\n\n••\n\n+\n\na—n—o—a\n\nh oh oh o\n\nOí)\n•(•j Bmanbsa) oSan[ Bjqopeap as anb 'a^qeisaní iínin uoioipB ap o^anp'\n-oíd nn b opnapnpnoa ajuaina^qBqoJd apaaaine BtiSB ap nopipB vj\n•ojoaj^ omsiui p ñauar} 'sojijpiqxo ajuain^Bpadsa A souaSoipiq sanoi\nna sbj[b ^juainBAijBpj sauopBJinaauoa sand 'sip^^B A sopioy -biiSb\nap nopipB noa sopudadijod A SBuiojojd ap —jj^—q^— sodruS ap\nnoispea bj; na ajsisuoo so3i}j[oa^ojd soiuauuaj so[ ap noioov b^j\n\n0UD01J9WD-OU11WJ ossjSuo^ 'j^¡ ^o opojuasajd ot\n\nSOJU9UIJ9J\nuoioob is\\ ^p Boraoajo^p\nZS31V O1M3OI13\n\n�Ai y A2 serán de un nivel energético más bajo que la disposición elec\ntrónica A inestable, la cual además debe tener un nivel energético\nmás elevado, por ser ello necesario para la separación de las cargas\neléctricas. Evidentemente en la disposición electrónica A2 hay también\nuna separación de cargas, pero una estructura \"amonio\" (según A2)\ncon su octeto electrónico completo es ciertamente mucho más estable\ny por ello de nivel energético más bajo que una estructura \"carbonio\"\n(según A) con su octeto electrónico incompleto, y una fisura elec\ntrónica. Siendo la disposición electrónica inestable A la más favore\ncida con respecto a la adición de agua, la transición de las disposi\nciones A^ y A2 en A debe ser el primer paso en la hidrólisis y es\nprovocado por fuertes concentraciones de iones H y OH con sus cargas\neléctricas respectivas. La incorporación de agua a la molécula (otra\nvez de iones H y OH) ya es el segundo paso.\nPor llegar con fermentos proteolíticos al mismo resultado, pode\nmos admitir que éstos tienen una acción inductiva análoga a la de\nlos iones H y OH. Para ejercer este efecto, los fermentos deben tam\nbién tener cargas eléctricas, es decir, deben ser altamente polarizados.\nLos iones H y OH, por su gran movilidad y pequeño volumen, pueden\nfácilmente llegar a los lugares, donde les es posible actuar; mientras\nlos fermentos, que tienen probablemente un peso molecular enorme,\ndeben primeramente ser fijados al substrato, a fin de tomar una\nposición, en la cual pueden actuar con sus fuerzas polares, sin encon\ntrar obstáculos. Muchos fermentos se fijan de esta manera a los ex\ntremos básicos (grupos amino libres), otros a los extremos ácidos\n(grupos carboxilos), de una cadena proteínica o polipeptídica. Una\nvez fijados dirigirán la puntería de sus fuerzas polares, probable\nmente enormes, sobre los grupos —CO—NH—, cuya disposición\nelectrónica es transformada de esta manera.\nPodríamos comparar la acción de un fermento sobre su substrato\ncon la acción de un colorante sobre la fibra, p. e.: la acción de los\ncolorantes ácidos o básicos sobre lana y seda natural, o la acción de\nlos colorantes \"substantivos\" o de \"cuba\" sobre el algodón; sirviendo\nen la tintura las fuerzas polares solamente para la fijación mutua de\n\nfundamental, o grupos básicos tampoco utilizados en la formación de\nla cadena, p. e.: el núcleo imidazólico (histidina) o pirrólico (prolina).\nLa distancia entre el punto de fijación del fermento y el grupo\na desdoblar es de suma importancia. Por esta razón la posición siem\npre en alfa de los grupos —CO—NH— con respecto a los grupos amino\ny carboxil, a los cuales las exopeptidasas se fijan, es muy significativa\npara la acción y probablemente también para la estructura misma\nde los mencionados fermentos. Por lo tanto podemos llegar a la con\nclusión, que las exopeptidasas tienen grupos polares activos también\nen posición alfa con respecto al grupo por el cual se ligan a los grupos\namino o carboxil del substrato.\nLa erepsina p. e.: para hidrolizar la leucilglicina (fórmula II)\nse fijará primero al grupo amino libre del resto leucil, y cuando\nE. Abderhalden y E. Riesz (2) introdujeron en este grupo el resto\np.aminobenzoil, el fermento no pudo más hidrolizar la N—p.aminobenzoil-leucil-glicina (fórmula III), siendo la distancia entre el grupo\namino libre y el más próximo grupo —CO—NH— (igual al diámetro\nde un núcleo bencénico) mayor que la distancia entre dos carbonos\nen posición alfa.\n\n(II.)\n(CH3)2.CH.CH;¡.CH.CO—NH.CH2.COOH\n\nNH2\n\n(III)\n(CH3) 2. CH. CH2. CH. CO—NH. CH2. COOH\nNH.CO—C6H4—NH2\nDe otro lado la tripsina hidrolizó sin dificultad la N. p.aminobenzoil-leucil-glicina por no haber sido modificada la distancia entre\nel grupo COOH libre y el grupo —CO—NH— que liga el resto leucil\na la glicina. Comprendemos también así la especifidad de muchos\nfermentos; basta que un grupo cualquiera se interponga espacialmente\nen el campo de las fuerzas polares, entre fermento y substrato, que\n\ncolorantes y fibras (1).\nLos fermentos que se fijan a los grupos amino libres en un extre\nmo de una cadena, las llamadas aminopeptidasas, p. e.: la erepsina,\nhidrolizan por etapas siempre al grupo —CO—NH— más próximo\nde su punto de fijación. El mismo efecto lo producen los fermentos,\nque se fijan a los grupos COOH libres, las llamadas carboxipeptidasas,\np. e.: la tripsina. Cuando un grupo —CO—NH—- se hidroliza, un\nnuevo grupo NH2 o COOH respectivamente se libera, fijándose de\nnuevo el fermento a estos grupo3 para reiniciar su acción desdoblante.\nErepsina y Tripsina son \"Exopeptidasas\", pero existen también \"Endopeptidasas\", que pueden hidrolizar una cadena proteínica o poli\npeptídica por el centro. Como puntos de fijación podrían figurar\neventualmente en este caso grupos COOH de ácidos dibásicos como\ndel ácido glutamínico, no utilizados en la formación de la cadena\n\nya el fermento es incapacitado para actuar.\nE. Abderhalden y sus colaboradores hicieron además la observa\nción, de que la introducción de diferentes restos en los grupos amino\nlibres de polipéptidos puede acelerar o retardar su hidrólisis por\nmedio de soda cáustica diluida (3). Los investigadores citados estu\ndiaban este fenómeno, según el cual iguales concentraciones de iones\noxhidrilos en un mismo espacio de tiempo actuarían de distinta\nmanera sobre polipéptidos, sólo diferentes por la substitución en el\ngrupo amino; comparando Abderhalden los derivados peptídicos\npreparados con modelos para el estudio de la acción de los fermentos,\nlos cuales se adherirían también a grupos amino libres de polipéptidos.\nSegún nuestra opinión los restos introducidos influirán sobre\n\n— 76 —\n\n— 77 —\n\n�— II —\najqos uBjmjjuí soppnpojjut sojsaj soj uoiuido BJisanu unSag\n•sopndadijod ap sajqij ouimB sodnjS b uaiquiB} UBjjpaqpB 38 sajBnD soi\n'sojuamjaj soj ap uopoo bj ap oipmsa ja BJBd sojapoiu uoo sopBJBdajd\nBooipijdad sopBAuap so^ uapjBUjapqy opuBJBdmoo íouiuib odtuS\nja ua uopnjtjsqns bj jod sa^uaJajip ojos 'sopijdadijod ajqos BjauBiu\nBjuTjsip ap uBiaenioB odmap ap opsdsa oumm un ua sojijpiqxo\nsanen ap sauopBJíuaouoo saj^nSí j^na ja unSas 'ouauíouaj ajsa usqeip\n-njsa sopBip sajopBSijsaAui so^ •(g)Bpjnjip BaiisnBO Bpos ap oipam\njod smjojpitj na jspjsiaJ o JBjajaos apand sopndadijod ap sajqij\nouioib sodnj^ soj ua soisaj sajuajajip ap uopanpojjuí bj anb ap '^910\n.BAJasqo bj SBiuapB uojapiq sajopBJoqBjoa sns A uapjBqjapqy '^\n•jBn^oB Bj^d opBjpBdBOui sa ojuauuaj p ba\"\nanb 'oiBj^sqns A oinamia} aaiua 'sajB[od BBZJtanj sb[ ap odras^ p na\najuarap3pBd8a BSuodaa^uj as B^ainb^no odnjS un anb BjsBq ísojuanuaj\nsoq^nni ap pspijpadsa v\\ isb uaiquiBj somapuajduio^ •Bupt^S v\\ b\n^pnat ojsaa p vii\\ anb —HM^03— odni^ p A ajqn H003 odnjS Ia\na'-i)ua BtauBjsip v\\ BpBotjipoin opis Jaq^q ou Jod BupijS-jpnaj-jiozuaq\n-ouiuiB-d *i[^ b^ pB^[noijip uis ozi^ojpiq Buisdiij B[ opB^ ojio aQ\n—^H90—ODHW\n\nHOOD^HDHM—\n\n(III)\n\nCU)\n•bj^b uppisod ua\n\n— 9¿ —\nap uopBuuoj bj u^ sopBziftjn ou 'ooiujuiBjnjS opps ¡ap\nouiod soaisBqip soppB ap H003 8dnjS osbd ajsa ua aiuamp^njuaAa\nJBjnSij UBjjpod uoioefij ap sojund onio[) *oj)ua^ [a Jod coipudad\n-tjod o B^iupjojd suap^a Bun JBzijojpiq aapand anb 'tt8B8Bpijdadop\n-ug,, uaiquiBj uajsixa oaad 'K8B8Bpndadox^M uob BuisdiJtj^ A suisdaa^\n•^lUB^qopeap uo^db ns a^piuiaj BJBd sodiu3 soisa b oiuauuaj p OAanu\nap aeopuBfij 'Biaqi^ as aiuaniBAij^adsaj HOOD\n^HM dnjS OAanu\nun 'Bzijojpiq as —HM~~0^— odnjS un opu^n[) 'Buisdui B[ :*a *d\n'BessppdadixoqjBD 8BpeuiBi^ SBI 'sa-iqíl H003 sodnjS so[ b n^fij as anb\n'8O^uauuaj so{ ua^npojd o[ ojDaja ouisiiu y^ 'uop^fij ap ojund ne ap\noinixo.id sbui —jj^[—Q^— odiuS ^ ajduiais SBdsja jod UBZifojpiq\nb¡ :*a -d 'SBsepudadouiuiB 8BpBuiB[[ sbj '^uapsa Bun ap oui\nun ua sajqrj ouiiiib sodnaS so[ b ubíij as anb sojuara^aj go'-j\n• (l) sBjqij A sajuejojoo\nap sn^nuí uopBÍíj bj BJBd 9juaiuB[o saJBjod SBzaanj sb[ bjiijuu bj ua\nopu^iAJis íuopo^jB p ajqos MBqno,, ap o tt8oAijuBisqns,, sajuBaojo^ so^\nap uoio^b B| o '^bjiijbu Bpas X bub[ ajqos sooiSBq o sopps sa^uEjojoa\nsoj ap uopB bj :-a -d 'Bjqij B^ ajqos ojubjojod un ap uop^s bj uod\nojBjjsqns ns ajqos oiuauuaj un ap uopoB bj jBJBdmoD souiBiapo^\n'BjauBiu Bisa ap BpBuuojsuBJi sa Boiuoajo^ja\nu^pisodsip Bjína '—jj^[—q^— BodnjS boj ajqos 'sanuoua aiuam\n-ajqBqojd 'eaJBjod s^zjanj sns ap Bua^und bj UBjiSuip opBfij z^a\nBUf^ 'BDipijdadijod o Baraiajojd euapBD Bun ap '(sojixoqjBO sodnj3)\nsoppB somajixa eoj b soj;o '(sajqij outuib sodnaS) soDisBq eouiaji\n-xa soj b BjauBm Bjsa ap ubíij as eoiuauuaj soq^nj\\[ 'sojnDBjsqo jbj^\n-noaua uis 'saJBjod sezjanj sns uod jbiij^b uapand jbiio bj ua 'aopisod\nBun jbutoj ap urj b 'ojBj^sqns jb sopsíij jas aiuauiBJauíijd uaqap\n'auijoua jBjnoajoui osad un ajuauíajqBqoJd uauaii anb 'sojuauuaj soj\nsBjjuaiin íjBnjDB ajqísod sa saj apuop 'saJBSnj soj b jbS^jj aiuamjpBj\nuapand 'uaranjoA ouanbad A pBpijiAoui ubj8 ns jod 'jjq A g saaoi so^\n•sopBzuBjod ajuaurejjB jas uaqap 'jpap sa 'SBDtJiDaja sb^jbd jauai uaiq\n-uibj uaqap so^uauuaj soj 'o^aaja ajsa jaajafa bjbj -jjq A jj sauoi soj\nap bj b BáojBuB BAijonpui uppDB Bun uauap sojsa anb j^impB soin\n-apod 'opB^jnsaj ouisuu je so^pijoaiojd soiuaouai uoa j^Sajj jo^\n\nsa A sxsijojpiq bj ua osBd jauíud ja jas aqap y na zy A ^y sauop\n-podeip sbj ap uopisuBjj bj 'BnSB ap uoptpe bj b o^aadsaj uod Bpp\n-ajOABj 8Bui bj y ajqB^saui Baiuoj^Daja uopisodsip bj opuaig •bdiuojj\n-aaja Bjnsij Bun A 'o^ajdmoDui ODiu^JiDaja oja^ao ns uoo (y un^as)\nltoraoqjBDM BJn^Dnjjsa Bun anb of^q sbiu oatia^jaua jaAra ap ojja Jod A\najqsisa sbui oqanur a)uaniB}jap sa o^ajdmoa ODiuojiaaja ojaioo ns uoo\n(sy unSas) woiuouibot Bjnjonj^s^ Bun ojad 'sbSjbo ap uopBJBdas Bun\njÍBq zy Boiu^j^oaja u^pisodsip bj na ajuamainapiA^ *8BDij)Daja\nsbj ap uopBjedas bj ejBd ouBsaoau ojja jas jod 'opBAaja bui\njaAiu un Jaua} aqap SBtuapB jBna bj 'ajqeisaui y boiuojj\n-aaja uopisodsip bj anb of^q sbui oo^a^jaua jdaiu un ap UBJas ^y A ly\n\n-uiai8 uopisod B[ uozbj Bjsa ao^ •BpuBiJoduii Buins ap sa jBjqopsap b\nodnaS p i ojuauijaj pp uopBfij ap ojund p axnia BpuBisip B^\n•(BUi^ad) oat[9jjid o (Buipijsiq) oo^z^pirai oapnu p :-a -d 'Buap^a b[\nap uopBrajoj B^ ua 8opBzi[ijn ODoduiBj sooisBq eodnjS o 'jBjuauíBpunj\n\n•osBd opunSae ja ea vA (¡{O ^ H sanoí 3P Z3A\nbj^o) BjnDajoui bj b Bn^s ap uopBJodjODUi vj -sBAiiaadsaj seau^aaja\nsb^jbo sns uoa jjq A jj ssuoi ap sauopBJiuaouoa sa^janj jod opBooAOjd\n\nsouoqjB3 sop ajjua BpuB^sip bj anb joXbui (ooiuaouaq oapnu un ap\nOJjauíBip ^b xBnT) —HN—OD— odnjg ouiíxojd sbiu p A ajqi^ ouinre\nodnjS p aaiua BpuBjsip b^ opuais 4(jjj Bpnuuoj) BupiiS-^pna^-iiozuaq\n-omraB-d—\\[ ^\\ JBzi[OJipiq sbui opnd ou ojuauuaj p '^iozuaqouiuiB • d\no^saj xa odnj3 ^i^^ ua uoaafnpoj^uí (z) zsai^ g A uapjBqjapqy 3\nopusna A '^pna^ o^saj pp ajqi^ outuib odnjS \\v ojiauíijd BJBÍtj as\n(II ^InraJ9}) upi^^pna^ b^ JBzx^ojpiq BJBd :-a \"d Buisdaaa vj\n•ojBJjsqns [ap fixoqjB^ o ouiuib\nsodruS sol B ubSÍI 9S F110 Ia jod odnjS IB ojDadsaj uoo Bjp uppieod ua\nnaiquiB) soAi^OB sajB^od sodnjS uauai} sBSBp^dadoxa sb¡ anb 'uoisnp\n-uoa B^ b jb¿9|i souiapod ojub^ o[ io¿ -eo^uauuaj sop^uopuaui so^ ap\nBtnsiin BJn^anJ^sa B^ BJBd uaiquiB^ ajuauía^qBqojd A uopaB B^ BJBd\nBAiiB^iJTráhs ^nra sa 'ub^ij as sBSBpudadoxa gB[ sa[Bna so[ b 'jixoqjBD A\nouiuiB sodnjS so^ b o^aadsaj uod —jj^[—QD— sodnjS so[ ap bjjb ua aad\n\n�la disposición electrónica de los polipéptidos en cuestión, de ma\nnera que en los casos de aceleración de la hidrólisis de ligazones\n•—CO—NH— la disposición electrónica A con separación de cargas\ny fisura electrónica prevalezca, la cual puede con más facilidad adi\ncionar agua. Esta influencia de los restos introducidos sería debida\na sus fuerzas polares. Así, como Abderhalden y sus colaboradores lo\nhan observado, la introducción de restos acetil, benzoil, restos acil\nen general en los grupos amino libres de polipéptidos acelera su\nhidrólisis por medio de soda cáustica diluida y aun la acelera más\nla introducción del grupo urea, formado p. e.: por reacción de un\npolipéptido con fenil-isocianato.\nPor otro lado la introducción de un resto sulfonil en el grupo\namino libre de un polipéptido retarda la hidrólisis. En este último\ncaso se forman grupos sulfamídicos. Estos, según nuestra opinión (4),\nson capaces de formar puentes O—N y desprender electrones, los\ncuales se fijarán a la fisura electrónica de los grupos —CO—NH—\n(esquema IV). De esta manera los grupos sulfamídicos serán ligados\npor fuerzas polares a los grupos —CO—NH— y dificultarán a los\niones oxhidrilos hacer valer sus propias fuerzas polares con respecto\na ellos. Este efecto del grupo sulfamida sobre el grupo —CO—NH—\ntiene muchísima importancia en la quimio-terapia con sulfamidas,\nen la cual observamos con frecuencia un antagonismo entre el grupo\nsulfamida y diversos productos que contienen grupos —CO—NH—(5).\n\nDe la misma manera podemos explicar la inmunización de lana\ncontra diferentes colorantes al tratarla con diversas sulfamidas (6).\nLas sulfamidas por sus electrones disponibles han formado, como\nacabamos de explicarlo, un complejo con los grupos —CO—NH—\nde la lana, impidiendo de esta manera a los colorantes el acceso a\nestos grupos. Hay pues una competencia entre las sulfamidas por un\nlado, y los fermentos y los colorantes por otro, con respecto a las\nproteínas. Por lo tanto nos parece probable, que también fermentos\ny colorantes compitan entre sí con respecto a las proteínas. Nos pro\nponemos pues investigar la acción de fermentos sobre proteínas trata\ndas con colorantes, para darnos cuenta si los colorantes impiden al\nfermento el acceso a las proteínas y así su hidrólisis.\nRecordamos también que las cadenas peptídicas de las proteínas,\ndebido a las cargas eléctricas de los grupos —CO—NH— son proba\nblemente ligadas una a la otra. Además una cadena puede formar\npseudo-dicetopiperacinas (fórmula V.) al plegarse y acercarse un\ngrupo CO a un resto NH bastante distante en cadena recta (6 esla\nbones) . También aquí intervienen los fermentos proteolíticos sepa\nrando las cadenas peptídicas una de la otra -y hidrolizándolas luego,\nlo que sucede también con los pseudo-dicetopiperacinas.\n\n(V.)\n\nCHR\n\nNH —\n\n(IV.)\nAr — SO2 — NH2\n\nR_C0 —NHR\n\n0\n\n0—\n\n/\\\nAr—+í5 —NH,\n\n0 .\n\n0—\n\n/\\\n\nAr—+S —NH2\n\nR — C — NHR\n\n—0\n\n0\n\nAr—+S —NH\n\nC0-\n\nOC\n\nNH\n\nr _ C — NHR\n\nCHR\n\n/\\\n\nHN\n\n0—\n\nH\n\nR_C — NHR\n\n—0\n\n0\n\n0—\n\n/\\\n\nAr—+S —NH\n. 1+\n—0\n\nR —C —NHR\n\nH\n— 78 —\n\nCO —\n\nCHR\n\nCO —\n\nBasándonos sobre nuestra hipótesis de que la acción de los fer\nmentos proteolíticos consistiría a provocar en grupos —CO—NH—\nla transición de una disposición electrónica de menos energía a una\nde mayor energía, apta para la adición de agua, opinamos que tam\nbién radiaciones ultravioletas, las cuales son, como es sabido (8)\nabsorbidas por las carboxiamidas, provocarían una transición análoga\na un estado energético más alto. Pero no podemos decir, si estas irra\ndiaciones llevarán la disposición electrónica de la forma cetónica (Ai)\nsolamente hasta la forma (A2) \"amonio\" o hasta la forma A \"carbonio\". Pero en el último caso estas irradiaciones deberían provocar en\nanalogía con un fermento proteolítico, a un ph y una temperatura\noptimal para reacciones fermentativas, también la hidrólisis de proteínes o polipéptidos. Esto se manifestaría en un aumento de grupos\namino libres, lo que nos proponemos estudiar según el método de\nVan-Slike.\n— 79 —\n\n�— 6¿ —\n\nIlSA\n\nap opojatn [3 ungas jBipnjsa somauodojd son anb o[ 'sajqij ouiuib\nsodm^ ap ojuaiuni: un ua BjJBisajiuBín as ojs^ 'sopi^dadijod o sam^^\n-oad ap sisijojpiq bj uaiquiBj 'SBAijBjnauuaj sauoiaaBaj Bjed jBuiijdo\nBjnjBJadui^j eun A qd un b 'oaijijoajojd ojuauuaj mi uoo bi^ojbub\nua JBooAOJd uBiiaqap sauojoBipBjji SBjsa osea otupjn p n^ oíaj #Moiu\n-oqJB3,, y BtnJoj B[ EjSEq o uoinonren (zy) bumoj bj BjsBq aiuauíBjos\n(ly) Barao^aa buwoj bj ^p eaiuoxiaaja uoiaisodsip bj ubjba3Jj sauoioBip\n-bjji SBjsa is 'jiaap somapod ou oja^ *oíjb sbut oopaSjaua opsjsa un b\nbojbub uoiaisueii Bun UBUBOOAO^d 'SBpiniBixoqjBO sb[ jod SBpiqjosqB\n(g) opiqB3 e^ omoa 'nos saj^na bb[ 'SBjajoiABxijn sauopeipBj naiq\n-niBi anb sotnBuido 'buSb ap uopip^ b{ B-red BjdB 'BiSjaua joXbui ap\nBun b BiSjoua souaui ap Boiuoj^oa^ uppisodsip Bun ap u9toisubjj bj\n—jj^[—Q^— sodn^S ua jeaoAOjd b Bijpsisuoa soDpqoajojd so^uain\n-io} eo\\ ap uoioob B[ anb ap sisajodiq Bjjsanu ajqos souopussBg\n\n-HM\n\nHH0\n\n-HM\n\n—o\n\nHHD\n\n— 0^\n\nH\naHM — o —\n\na\n\n—o\n\nt>HM — S+— jy\n\n\\/\n0\n\no—\naHM — o —\n\na\n\nH\n\n—o\n\nHM —S+— jy\n\n\\/\n0\n\no—\n\n+ +1\nclJlJV.\n\n*J\n\n'HM —S+— jy\n\na\n\n\\/\n\n—o\n\n0\n\no—\n\n+ +1\naHM — o —\n\n00\n00\n\nMH\n\na\n\n\\ /+ - jy\n\n—o\naHM — oo —\n\n0\n'HM — 'OS - jy\n\na\n(•AI)\n\nHHO\n\nCa)\n•SBupBjadidojaoip-opnasd so[ uoo uaiqraBj apaons anb oj\n'o8an| SBfopuBzijojpiij Á- bjjo b^ ap Bun SBoiprjdad SBnapBO sbj^ opuBi\n-Bdas soaiií^oajoad ojnanuaj 8O[ nanaiAJajuí jnb uaiqutBj^ • (sauoq\n-B{sa 9) Bj^aj Buapsa ua ajuBisip ajuBjssq jj^^ ojsaj un b q^) odruS\nun asjB3J3ae A asjce^a^d [b (^ Bpnnu^j) SBuiDBjadidojaoip-opnaed\njbiujoj apand Buap^o Bun SBiuapy -bjjo b¡ b Bun BBpB^i[ aiuauíajq\n•Bqojd nos —|jf^—Q^y—• sodiuS boj ap SBOijjoaja sbSjb^ sb^ b opiqap\n'gBUiajOJd sbj ap SB^ipj)dad SBuapsa sb[ anb uaiquiBi souiBpjoaají\n•8isijpjpiq ns jsb Á SBuiajojd sb[ v osaooB ja oiuauuaj\n[B napidrar sajiiBjo[OD so[ is B^uano soujBp Bjsd 'sa^uBJO^oa uoa SBp\n-bjbjj SBuja;ojd ajqos sojuauuaj ap uoio^b b[ jBSijsaAui sand somauod\n-ojd so^j -SButajoad sb[ b ojoadsaa uoa js aj}ua uBjiduio^ sajuBJo^oa A\n\n())— sodn.iS uauanuoa anb sojanpojd sosjaAip A BpiuiBjjns\nodiuS ja ajjua omsiuoxtetue nn BiauanaaJj uoo soniBAjasqo jena bj ua\n'SBpiuiBjjns uoa BidBjaj-oiuiínb bj na BiauBiJoduii Buiísiqanuí auai^\n—U^^—Q^— odtuS ja djqos BpiuiBjjns odnj^ jap o^oaja ajsg; -sojja b\nojoadsaa uoa sajBjod SBzaanj SBidoíd sns iajBA aaa^q sojijpiqxo sauoi\nsoj b UBJBjjnaijip A •—jj^j—QO— sodnj3 soj b sajBjod sBZJranj jod\nsopB^ij UBjas 8ooipiraBjjns odiuS soj BjauBui Bjsa 3(j • (\\j Buianbsa)\n—jjj^^—00~ 8dnjS 8OI 8P Baiuojjaaja cinsij bj b ubjbCij as sajBna\nsoj 'sauojjaaja ^apuajdsap A ^—q sajuand jbumoj ap saaBdsa uos\n'(^7) uoiuido Bjjsann unSas 'sojs^j •so^ipiuiBjjns sodiuS ubiojoj as oseo\nouiijjn ^jsa u^ •sistjojpiq bj BpjBjaj oppdadijod un ap aaqrj ouiuib\nodniS j ua jiuojjns ojsaj un ap uoiaonpojjuí bj opBj ojjo joj\n\nBpiqap Búas sopianpojjuí sojsaJ eoj ap Biauanjjm Bjs^ *BnB jBuoia\n-ipB pBpijiaBj sBui uoa apand jsno bj 'BazajBAaJtd Baiuoj^aaja Binsij A\nsbSjb3 ap uoiaBJBdas uoa y Baiuojiaaja uoiaisodeip bj —jj^j—QO—'\nsanozBSij ap sisijoapitj bj ap uoiaBjajaaB ap sosea soj na anb Bjan\n-Bui ap 'nppsana ua sop^dadijod so[ ap Bamojjaaja uopisodsip bj\n\nb oea^aB ja saiuBJojo^ soj b BjauBui B^sa ap opuaipidmi 'bubj bj ap\n•—u\\[—Q\"j-— sodnaS soj uoa ofajduio^ un 'ojjBoijdxa ap souiBqBOB\nouioa 'opBuuoj ubtj sajqiuodsip sauojj^ap sns jod SBpimB^jns eB^j\n• (9) SBpiuiBjjns SBSjaAip uoa bjjbibjj jb sajuBJojoa sajuajajip bjjuoo\nbubj ap uoiaeziunuiuT bj jearjdxa sourapod BjauBiu biusiui bj ^q\n\n•ojBUBiaosi-jiuaj uoa opi^dadijod\nun ap uoiaaBaj jod :-a -d opsuijoj 'Ba^n odniS jap uoiaanpoajuí bj\n8bui BjajaoB bj unB jC Bpjnjip Ba^snBa Bpos ap otpaui jod sisijojpiq\nns BjapoB oppdadijod ap sajqij ouiuib sodtuS soj na jBJauaS na\njiaB sojsaj 'jiozuaq 'jijaaB soisaj ap uopanpoajn; bj 'opBAjasqo UBq\noj sajopBJoqBjoa sns A uapjBqjapqy onioo 'isy *saJBjod SBZJíanj sns b\n\n8ojuauuaj uaiqraBj anb 'a^qBqojd ^aajsd son ojubj oj jo^ \"SBUiajoad\nsbj b ojaadsaj uod 'ojjo jod sa^uBJojoa soj A sojuauuoj soj A 'opBj\nun Jod SBpiraBj(ns sbj ajjua Biouajadiuoo Bun sand ^bjj -godruS sojsa\n\n�BIBLIOGRAFÍA\n(1)E. Riesz, An. Asoc. Quím. Arg., 31, N. 160, p. 76 (1943), C. A^ 38, p. 519, Archi\nvos Soc. Biol., Montevideo, XI, N. 3-4, p. 176 (1944), C. A. 38, p. 5701, Proc. Royal Irish\nAcad.. 51, sec. B., N. 10, p. 170 (1947), Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 684.\n(2)E. Abderhalden y E. Riesz, Fermeruforsch., 12, pe. 190, 222 (1930), C. A. 25, p. 491.\n(3)E. Abderhalden y P. Moeller, Zschr. f. physiol. Chem., 174, p. 200, 176, p. 207\n(1928), E. Abderhalden, Rindtorff y Schmitz, Fermentforsch, 10, p. 213 (1928), E. Abder\nhalden y E. Riesz, Fermentforsch, 12, p. 180 (1930), C. A. 25, p. 491.\n(4)E. Riesz, Archivos Soc. Biol. Montevideo, XI, N. 3-4, p. 181 (1944), C. A. 38,\np. 5701, Ph. (Rev. Asoc. Estud. Quím. Uruguay), 1945, N. 2, p. 14, C. A. 41, p. 2495, Proc.\nRoyal Irish Acad. 51, sec. B., N. 10, p. 163 (1947), Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 681.\n(5)E. Riesz, Archivos Soc. Biol. Montevideo, XI, N. 3-4, p. 184 (1944), Proc. Royal\nIrish Acad.. 51, sec. B., N. 10, p. 171, Bull. Soc. Chim. Frunce, 1947, p. 685.\n(6)Patentes Suixas, 150,292; 153,194; Patente Inglesa 333,559; Patentes Francesas\n692,390; 811,738.\n(7)P. Ramart-Lucas y A. Wohl, C. R. Acad. Sci., 196, p. 120 (1933), Bull. Soc. Chim.\n(4s.), 53-54, p. 13 (1933), P. Ramart-Lucas y D. Biqlard, Bull. Soc. Chim. (5 .), 2, p. 1383\n(1935), P. Ramart-Lucas, Bull. Soc. Chim. (5 s.), 3, p. 735 (1936), P. Ramart-Lucas y\nCbuenfeld, Bull. Soc. Chim. (5s.), 4, p. 478 (1937), Hantzsch, Bes, D. Chem. G., 64, p. 661\n(1931).\n\nEMILIO ORIBE\n\nLA INTUICIÓN\nESTÉTICA DEL TIEMPO\n\"La poesía basca hacerse unidad con el movimiento del Tiempo in\nmortal; el Tiempo a su vez se denuncia como el primer movimiento de\nla trascendencia que realiza la inteligencia en su afán de desbordarse\nde sí misma y determinarse hacia lo eterno de las cosas. Este movimiento\nde la inteligencia en su afán de trascender, se torna oscuro e ilegible.\nPor eso el alma pensante sabe muy poco del Tiempo, como el arco ignora\nel movimiento y el destino de la flecha que impulsó...\" — Emilio Oribe.\n\"Platino\" • 1946.\n\nLa Estética seguirá siendo una rama de la Filosofía o no existirá\njamás. Su vecindad más próxima es la Ontología por la máscara en\nque las cosas bellas existen confundiéndose con las del universo. Pero\ntambién la Estética se halla muy próxima de la Etica y de la Religión.\nNo hay posibilidad de una ciencia de lo bello en el sentido riguroso\nque los positivistas desde Comte a Goblot entienden por conocimiento\ncientífico. Existirá la Estética como una investigación libre, de orden\nmetafísico, apoyándose en alguna intuición genial de la razón que se\nrevelará de siglo en siglo, ni más ni menos de como ocurrió con los\ngrandes sistemas conocidos. Todas las tentativas para constituir una\nestética subjetiva o empírica, puramente descriptiva de fenómenos y\nleyes, han fracasado en estos últimos cien años. Ello nos enseña que\nhay que volver los ojos hacia las estéticas metafísicas para comprender\nalgo de la esencia de la Belleza, que hay que considerar a los artistas\ncomo criaturas excepcionales o divinas que escapan a las leyes co\nmunes del existir y hay que aguardar a que el milagro del Tiempo\nque esconde en su tiniebla la verdad de la Belleza, nos proporcione\nnuevas aventuradas intuiciones que nos aproximen al misterio ontológico. ¿Qué otra actitud han adoptado los investigadores de los fe\nnómenos religiosos? Retornar a la ontología de lo divino. Pues bien,\nno hay más remedio que emprender el mismo vuelo en los dominios\nde la belleza. Es indudable que el afán investigador de los fenómenos\nartísticos y de la creación de lo bello, y las cuestiones de repercusión\nsocial y moral de las artes, deben proseguirse. Pero todo ese universo\nde hechos constatados y explorados, aunque valiosísimo, no pertenece\na la Estética, la cual tiene que ser autónoma, trascendente, puramente\nteórica y metafísica. Así como en el pasado, en atmósfera de mito y\n\n— 80 —\n\n— 81 —\n\n�"]]]]]]]]],["collection",{"collectionId":"7"},["elementSetContainer",["elementSet",{"elementSetId":"1"},["name","Dublin Core"],["description","The Dublin Core metadata element set is common to all Omeka records, including items, files, and collections. 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